Una dintre cele mai utile maniere prin care se clasifică aminoacizii standard (sau comuni) se bazează pe polaritate (adică distribuția incarcare electrica ) din R grup (de exemplu, lanț lateral).
Aminoacizii din grupa I sunt glicină, alanină, valină, leucină, izoleucină, prolină, fenilalanină, metionină și triptofan. R grupurile acestor aminoacizi au fie alifat, fie aromat grupuri. Acest lucru îi face hidrofobi (frica de apă). În soluții apoase, proteinele globulare se vor plia într-o formă tridimensională pentru a îngropa aceste lanțuri laterale hidrofobe din interiorul proteinei. Structurile chimice ale aminoacizilor din grupa I sunt:
Isoleucina este un izomer al leucinei și conține doi atomi de carbon chirali. Prolina este unică printre aminoacizii standard prin faptul că nu are atât grupări α-amino libere, cât și grupări α-carboxil libere. În schimb, lanțul său lateral formează o structură ciclică ca azot atomul de prolină este legat de doi atomi de carbon. (Strict vorbind, aceasta înseamnă că prolina nu este un aminoacid, ci mai degrabă un α-imino acid.) Fenilalanina, după cum sugerează și numele, constă dintr-o grupare fenil atașată la alanină. Metionina este unul dintre cei doi aminoacizi care posedă un atom de sulf. Metionina joacă un rol central în biosinteza proteinelor (traducere), deoarece este aproape întotdeauna aminoacidul inițiator. Metionina furnizează, de asemenea, grupări metil pentru metabolism. Triptofanul conține un inel indol atașat lanțului lateral de alanil.
care a fost numele original al soxului roșu boston?
Aminoacizii din grupa II sunt serina, cisteina, treonina, tirozina, asparagina și glutamina. Lanțurile laterale din acest grup posedă un spectru de grupuri funcționale. Cu toate acestea, majoritatea au cel puțin un atom ( azot , oxigen sau sulf) cu perechi de electroni disponibili pentru legarea hidrogenului la apă și alte molecule. Structurile chimice ale aminoacizilor din grupa II sunt:
Doi aminoacizi, serina și treonina, conțin grupări hidroxil alifatice (adică un atom de oxigen legat de un atom de hidrogen, reprezentat ca „OH). Tirozina posedă o grupare hidroxil în inelul aromatic, făcându-l un derivat al fenolului. Grupurile hidroxil din acești trei aminoacizi sunt supuse unui tip important de modificare posttranslațională: fosforilarea ( Vezi mai jos Aminoacizi nestandardici). La fel ca metionina, cisteina conține un atom de sulf. Spre deosebire de atomul de sulf al metioninei, totuși, sulful cisteinei este foarte reactiv chimic ( Vezi mai jos Oxidarea cisteinei). Asparagina, izolată mai întâi de sparanghel, și glutamina conțin amidă R grupuri. Gruparea carbonil poate funcționa ca un acceptor de legături de hidrogen, iar gruparea amino (NHDouă) poate funcționa ca un donator de legături de hidrogen.
în august 1939 Germania a semnat un pact de neagresiune cu
Cei doi aminoacizi din această grupă sunt acidul aspartic și acidul glutamic. Fiecare are un acid carboxilic pe lanțul său lateral care îi conferă proprietăți acide (donatoare de protoni). Într-o soluție apoasă la pH fiziologic, toate cele trei grupe funcționale de pe acești aminoacizi se vor ioniza, dând astfel o sarcină generală de -1. În formele ionice, aminoacizii se numesc aspartat și glutamat. Structurile chimice ale aminoacizilor din grupa III sunt
louisville ky este în ce județ
Lanțurile laterale de aspartat și glutamat pot forma legături ionice (punți de sare) și pot funcționa și ca acceptori de legături de hidrogen. Multe proteine care leagă ioni metalici (metaloproteine) în scopuri structurale sau funcționale posedă situsuri de legare a metalelor care conțin lanțuri laterale aspartate sau glutamat sau ambele. Glutamatul liber și glutamina joacă un rol central în metabolismul aminoacizilor. Glutamatul este cel mai abundent neurotransmițător excitator din sistemul nervos central.
Cei trei aminoacizi din această grupă sunt arginina, histidina și lizina. Fiecare lanț lateral este de bază (adică poate accepta un proton). Lizina și arginina există ambele cu o sarcină totală de +1 la pH fiziologic. Grupul de guanidino din lanțul lateral al argininei este cel mai de bază dintre toate R grupuri (fapt reflectat în valoarea sa pKa de 12,5). După cum sa menționat mai sus pentru aspartat și glutamat, lanțurile laterale ale argininei și lizinei formează, de asemenea, legături ionice. Structurile chimice ale aminoacizilor din grupa IV sunt
Lanțul lateral imidazol al histidinei îi permite să funcționeze atât în cataliza acidă, cât și în cea bazică, în apropierea valorilor pH-ului fiziologic. Niciunul dintre ceilalți aminoacizi standard nu posedă această importantă proprietate chimică. Prin urmare, histidina este un aminoacid care alcătuiește cel mai adesea situsurile active ale enzimelor proteice.
Majoritatea aminoacizilor din grupele II, III și IV sunt hidrofili (iubitori de apă). Ca rezultat, acestea se găsesc adesea grupate pe suprafața proteinelor globulare în soluții apoase.
Copyright © Toate Drepturile Rezervate | asayamind.com